Enzimas

Te explicamos qué son las enzimas y qué funciones cumplen en los seres vivos. Además, cuáles son sus características principales.

Enzimas
Las enzimas son matrices de anclaje de los compuestos que se tienen que procesar.

¿Qué son las enzimas y cuál es su función?

Las enzimas son moléculas proteicas que cumplen una importante función: permitir que se produzcan reacciones químicas en los seres vivos, y también en los entornos próximos a donde estos se desarrollan.

Las enzimas actúan como matrices de anclaje de los compuestos que se tienen que procesar (llamados “sustratos”), los cuales se modifican para originar compuestos nuevos, llamados “productos”.

Las enzimas logran acelerar la velocidad de numerosas reacciones, que de otro modo no podrían lograrse en las condiciones ordinarias de los seres vivos.

Ver además: Lisosomas.

Características de las enzimas:

  1. Naturaleza proteica

enzimas - proteínas
En general las enzimas son proteínas globulares.

Las proteínas están formadas por numerosos aminoácidos, que se agrupan a través de uniones peptídicas, formando largas cadenas. Esas cadenas suelen formar espirales, enrollamientos y plegamientos.

Es por ello que las enzimas adoptan una estructura característica que es muy importante a la hora de ejercer su función catalítica. En general las enzimas son proteínas globulares.

  1. Especificidad

Las enzimas en general tienen una alta especificidad de sustrato, lo que significa que pueden “reconocer” al compuesto químico que deben procesar y anclarlo en lo que se conoce como “sitio activo”. El sustrato “encaja” en dicho sitio activo, tal como una llave encaja en el diseño de una cerradura. A veces, compuestos muy parecidos entre sí pueden insertarse en el mismo sitio activo, a esto se le llama “inhibición competitiva” de una reacción.

  1. Diferente localización

Enzimas - mitocondrias
Algunas enzimas se localizan en las mitocondrias.

Si consideramos la estructura de la célula, algunas enzimas se localizan en el citosol, otras en las membranas plasmáticas, otras en ciertas organelas (ejemplo: mitocondrias, peroxisomas, cloroplastos), aunque también hay enzimas que se pueden localizar en diferentes estructuras.

También vale la pena aclarar que algunas enzimas son liberadas hacia el exterior de la célula (extracelulares), en tanto que otras permanecen siempre en el interior de aquellas (intracelulares).

  1. Diferentes condiciones óptimas

Las enzimas suelen ser activas en determinado rango de condiciones de temperatura y pH, con un óptimo donde su velocidad de reacción es máxima. La mayoría de las enzimas del cuerpo humano funcionan bien a 36-37 °C, que es la temperatura corporal.

Para algunas bacterias que viven en ambientes extremos, la temperatura óptima puede ser bastante diferente que esa, también el pH óptimo. A veces hay subgrupos dentro de un mismo tipo de enzima con diferentes óptimos de pH (por ejemplo: fosfatasas ácidas y fosfatasas alcalinas).

  1. Se requieren en mínimas concentraciones

Dada esta especificidad que las caracteriza, solo es necesario una cantidad muy pequeña de estas proteínas para llevar adelante los procesos metabólicos normales, pues funcionan como una línea de montaje muy eficiente, que en cuestión de segundos transforman un compuesto o varios en otro.

  1. Mínimos cambios pueden derivar en su inactivación

Enzimas
Bajo ciertas condiciones pueden verse imposibilitadas de catalizar una reacción.

Se debe tener presente que a veces el cambio de unos pocos aminoácidos puede significar la reducción de la actividad de una enzima o incluso la pérdida total de su actividad. Asimismo, las enzimas se pueden oxidar, por ejemplo, y bajo esas condiciones podrían verse imposibilitadas de catalizar una reacción.

  1. Algunos agentes conducen a su activación

Algunos compuestos pueden unirse a la enzima, no en el sitio activo, sino en otra posición, y motivar un cambio conformacional que derive en su activación. A estos se los llama activadores o efectores alostéricos.

  1. Tipos de enzimas

Las enzimas se clasifican de acuerdo al tipo general de reacción que catalizan. Algunos grupos muy importantes los conforman las enzimas hidrolíticas (que catalizan hidrólisis), las óxido-reductasas (que catalizan reacciones rédox), las oxigenasas (que introducen oxígeno en la molécula), las polimerasas (que van uniendo unidades a una estructura repetitiva), las fosfatasas (que liberan grupos fosfato de una molécula).

  1. Usos industriales

amilasa - enzimas
La amilasa degrada el almidón y lo convierte en azúcares más sencillos.

La habilidad que tienen algunas enzimas para llevar adelante un proceso a veces se aprovecha a una escala industrial, con los ajustes necesarios para el cambio de escala.

Por ejemplo, en la industria panadera se utiliza la amilasa, que es la enzima que degrada el almidón y lo convierte en azúcares más sencillos; estos azúcares simples son luego utilizados por las levaduras que intervienen en la fabricación del pan.

También se emplean proteasas para romper la estructura del gluten y permitir un buen amasado, al lograr una masa más plástica.

  1. A menudo requieren cofactores

Algunas enzimas necesitan de la presencia simultánea de otras sustancias no proteicas para poder operar. Estas sustancias suelen ser iones metálicos (cobre, manganeso, magnesio) o sustancias orgánicas, en este último caso se las suele designar también como coenzimas.

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Equipo editorial, Etecé (23 de octubre de 2024). Enzimas. Enciclopedia Humanidades. Recuperado el 5 de noviembre de 2024 de https://humanidades.com/enzimas/.

Sobre el autor

Fecha de actualización: 23 de octubre de 2024
Fecha de publicación: 7 de septiembre de 2016

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